La conception et la caractérisation d'inhibiteurs synthétiques de protéases peut conduire à des molécules thérapeutiquement utiles dans une grande variété de processus dégradatifs et dégénératifs induits par ces enzymes. De nouveaux inhibiteurs potentiels de l'élastase leucocytaire humaine (HLE) et d'autres protéases à sérine ont été synthétisés. Ils s'apparentent structuralement aux antibiotiques β-lactamiques dont certains dérivés sous forme d'esters terbutyliques ont démontré une activité inhibitrice intéressante sur la HLE : il s'agit de sels de 4-amino-4H-1,2,4-triazolium et de 5-aminothiazolium, susceptibles de se comporter comme des analogues d'état de transition, ainsi que de triazolinethiones et triazolinones pouvant conduire à un (thio) carbamoyl-enzyme. L'interaction de ces molécules avec diverses protéases à sérine de spécificité élastasique (HLE, élastase pancréatique porcine), trypsique (trypsine, thrombine, urokinase) et chymotrypsique (chymotrypsine) a été analysée. Certains sels de thiazolium et de triazolium inhibent des protéases de spécificité trypsique et chymotrypsique sans inhiber les élastases.